Was ist Spermidin? Ein einfacher Leitfaden zu Spermidin

SpermidinEs handelt sich um ein Polyamin. Polyamine sind kleine, fettartige, polykationische (-NH₃⁺) Biomoleküle. Bei Säugetieren gibt es vier Hauptpolyamine: Spermin, Spermidin, Putrescin und Cadaverin. Spermin gehört zu den Tetraminen, Spermidin zu den Triaminen und Putrescin sowie Cadaverin zu den Diaminen. Die unterschiedliche Anzahl an Aminogruppen verleiht ihnen verschiedene physiologische Eigenschaften.

Spermidin beim Menschen

Spermidin kommt nicht nur im Sperma vor, sondern ist auch in vielen anderen Geweben und Zellen des menschlichen Körpers weit verbreitet. Die intrazelluläre Spermidinkonzentration hängt hauptsächlich von vier Faktoren ab:

①Intrazelluläre Synthese:

Arginin → Putrescin → Spermidin ← Spermin. Arginin ist der Hauptrohstoff für die Spermidinsynthese in Zellen. Es wird durch Arginase zu Ornithin und Harnstoff umgewandelt. Ornithin wird anschließend unter Einwirkung der Ornithindecarboxylase (ODC1) zu Putrescin umgewandelt. Dies ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. Putrescin wird unter Einwirkung der Spermidinsynthase (SPDS) zu Spermidin umgewandelt. Spermidin kann auch durch den Abbau von Spermin entstehen.

② Extrazelluläre Aufnahme:

Die Spermidin-Produktion lässt sich in Nahrungsaufnahme und intestinale mikrobielle Synthese unterteilen. Zu den spermidinreichen Lebensmitteln zählen Weizenkeime, Natto, Sojabohnen, Pilze usw. Spermin und Spermidin aus der Nahrung werden schnell aus dem Darm aufgenommen und ohne Abbau verteilt, weshalb die Spermidin-Konzentration im Blut stark schwankt. Auch probiotische Bakterien der Darmflora, wie z. B. Bifidobakterien, können Spermidin synthetisieren.

③Katabolismus:

Spermin wird im Körper durch N1-Acetyltransferase (SSAT), Polyaminoxidase (PAO) und andere Aminoxidasen schrittweise in Spermidin und Putrescin gespalten, wobei Putrescin durch weitere Oxidasen in Aminobuttersäure umgewandelt wird. Schließlich entstehen Aminionen und Kohlendioxid, die ausgeschieden werden.

④Alter:

Die Spermidinkonzentration verändert sich mit dem Alter. Forscher maßen die Konzentration von Polyaminen in verschiedenen Geweben und Organen von 3, 10 und 26 Wochen alten Mäusen und stellten fest, dass sie in Bauchspeicheldrüse, Gehirn und Gebärmutter im Wesentlichen konstant bleibt. Im Darm nimmt sie mit dem Alter leicht ab, während sie in Thymus, Milz, Eierstock, Leber, Magen, Lunge, Niere, Herz und Muskulatur deutlich sinkt. Es liegt nahe, dass die Ursachen für diese Veränderungen unter anderem in veränderten Ernährungsgewohnheiten, einer veränderten Darmflora und einer reduzierten Aktivität der Polyamin-Synthase liegen.

Natürliches Zielmolekül von Spermidin

Warum ist ein so einfaches kleines Molekül eine so wichtige Substanz für den menschlichen Körper? Das Geheimnis liegt in seiner Struktur: Spermidin ist ein polykationisches (-NH3+) Fettamin-Molekül, das unter physiologischen pH-Bedingungen mehrfach protoniert vorliegt, wobei positive Ionen über die gesamte Kohlenstoffkette verteilt sind. Diese elektrische Ladung verleiht ihm eine starke physiologische Aktivität.

Daher können Nukleinsäuren, Phospholipide, saure Proteine ​​mit sauren Resten, Pektinpolysaccharide mit Carboxylgruppen und Sulfaten oder Neurotransmitter und Hormone (Dopamin, Adrenalin, Serotonin, Schilddrüsenhormon usw.) mit ähnlichen Strukturen potenziell Zielstrukturen für die Spermidinbindung darstellen. Die wichtigsten sind:

① Nukleinsäure:

Studien haben gezeigt, dass die meisten Polyamine in Zellen als Polyamin-RNA-Komplexe vorliegen, wobei 1–4 Äquivalente Polyamin pro 100 Äquivalente Phosphatverbindungen gebunden sind. Die Hauptfunktion von Spermidin liegt daher in der Beeinflussung von Strukturveränderungen und der Translation von RNA, beispielsweise durch die Veränderung der Sekundärstruktur von mRNA, tRNA und rRNA in verschiedenen Phasen der Proteinbiosynthese. Spermidin kann zudem stabile „Brücken“ zwischen den DNA-Doppelhelixsträngen bilden, wodurch die Zugänglichkeit freier Radikale und anderer DNA-schädigender Substanzen verringert und die DNA vor thermischer Denaturierung und Röntgenstrahlung geschützt wird.

②Protein:

Spermidin kann an Proteine ​​mit hoher negativer Ladung binden und deren räumliche Konformation verändern, wodurch dessen physiologische Funktion beeinflusst wird. Beispiele hierfür sind Proteinkinasen/Phosphatasen (wichtige Verbindungen in verschiedenen Signaltransduktionswegen), Enzyme der Histonmethylierung und -acetylierung (die die Genexpression durch epigenetische Veränderungen beeinflussen), Acetylcholinesterase (ein wichtiger Bestandteil neurodegenerativer Erkrankungen und Wirkstoff in der Therapie), Ionenkanalrezeptoren (wie AMPA- und AMDA-Rezeptoren) usw.

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