Spermidinist eine Art Polyamin. Polyamine sind kleine, fetthaltige, polykationische (-NH3+) Biomoleküle. Bei Säugetieren gibt es vier Hauptpolyamine: Spermin, Spermidin, Putrescin und Cadaverin. Spermin gehört zu den Tetraminen, Spermidin gehört zu den Triaminen, Putrescin und Cadaverin gehören zu den Diaminen. Eine unterschiedliche Anzahl an Aminogruppen verleiht ihnen unterschiedliche physiologische Eigenschaften.
Spermidin beim Menschen
Spermidin kommt nicht nur im Sperma vor, sondern ist auch in anderen Geweben und Zellen des menschlichen Körpers weit verbreitet. Die intrazelluläre Spermidinkonzentration hängt im Wesentlichen von vier Faktoren ab:
①Intrazelluläre Synthese:
Arginin → Putrescin → Spermidin ← Spermin. Arginin ist der Hauptrohstoff für die Spermidinsynthese in Zellen. Es wird durch Arginase katalysiert, um Ornithin und Harnstoff zu erzeugen. Ornithin wird dann verwendet, um unter der Wirkung von Ornithin-Decarboxylase (ODC1) Putrescin zu erzeugen. Dies ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. Putrescin erzeugt Spermidin unter der Wirkung der Spermidinsynthase (SPDS). Spermidin kann auch durch den Abbau von Spermin entstehen.
②Extrazelluläre Aufnahme:
Unterteilt in Nahrungsaufnahme und mikrobielle Synthese im Darm. Zu den Lebensmitteln, die reich an Spermidin sind, gehören Weizenkeime, Natto, Sojabohnen, Pilze usw. Über die Nahrung aufgenommene Spermien und Spermidin werden schnell aus dem Darm absorbiert und ohne Abbau verteilt, sodass die Konzentration von Spermidin im Blut sehr unterschiedlich ist. Probiotische Bakterien in der Darmmikrobiota wie Bifidobacterium können ebenfalls Spermidin synthetisieren.
③Katabolismus:
Spermien im Körper werden durch N1-Acetyltransferase (SSAT), Polyaminoxidase (PAO) und andere Aminoxidasen nach und nach in Spermidin und Putrescin zerlegt, während Putrescin durch Oxidasen weiter in Aminobuttersäure umgewandelt wird. Schließlich werden Amin-Ionen und Kohlendioxid erzeugt und aus dem Körper ausgeschieden.
④Alter:
Die Konzentration von Spermidin verändert sich mit zunehmendem Alter. Forscher haben die Konzentration von Polyaminen in verschiedenen Geweben und Organen von 3 Wochen alten, 10 Wochen alten und 26 Wochen alten Mäusen gemessen und festgestellt, dass sie im Wesentlichen in der Bauchspeicheldrüse, im Gehirn und in der Gebärmutter aufrechterhalten wird. Veränderungen im Darm nehmen mit zunehmendem Alter leicht ab und nehmen in Thymus, Milz, Eierstöcken, Leber, Magen, Lunge, Niere, Herz und Muskel deutlich ab. Es fällt uns nicht schwer zu spekulieren, dass die Gründe für diese Änderung Ernährungsumstellungen, Veränderungen in der Struktur der Darmflora, verringerte Aktivität der Polyaminsynthase usw. sind.
Natürliches Ziel von Spermidin
Warum ist ein so einfaches kleines Molekül eine essentielle Schlüsselsubstanz für den menschlichen Körper? Das Geheimnis liegt tatsächlich in seiner Struktur: Spermidin ist ein polykationisches (-NH3+) kleines Fettaminmolekül, das unter physiologischen pH-Bedingungen in mehrfach protonierter Form vorliegt, wobei positive Ionen über die gesamte Kohlenstoffkette verteilt sind. Elektrische Ladung, starke physiologische Aktivität.
Unabhängig davon, ob es sich um Nukleinsäuren, Phospholipide, saure Proteine mit sauren Resten, Pektinpolysaccharide mit Carboxylgruppen und Sulfaten oder um Neurotransmitter und Hormone (Dopamin, Adrenalin, Serotonin, Schilddrüsenhormon usw.) mit ähnlichen Strukturen handelt, ist dies möglicherweise ein Ziel für Spermidin Bindung. Die kritischeren sind:
① Nukleinsäure:
Studien haben ergeben, dass die meisten Polyamine in Form von Polyamin-RNA-Komplexen in Zellen vorliegen, wobei 1–4 Äquivalente Polyamin pro 100 Äquivalente Phosphatverbindungen gebunden sind. Daher hängt die Hauptaufgabe von Spermidin mit den strukturellen Veränderungen und der Translation von RNA zusammen, beispielsweise mit der Beeinflussung verschiedener Phasen der Proteinsynthese durch Beeinflussung der Sekundärstruktur von mRNA, tRNA und rRNA. Spermidin kann auch stabile „Brücken“ zwischen doppelhelikalen DNA-Strängen bilden, wodurch die Zugänglichkeit für freie Radikale oder andere DNA-schädigende Stoffe verringert und die DNA vor thermischer Denaturierung und Röntgenstrahlung geschützt wird.
②Protein:
Spermidin kann an Proteine mit großer negativer Ladung binden und die räumliche Konformation des Proteins verändern, wodurch seine physiologische Funktion beeinträchtigt wird. Beispiele hierfür sind Proteinkinasen/Phosphatasen (ein wichtiges Glied in mehreren Signaltransduktionswegen), Enzyme, die an der Methylierung und Acetylierung von Histonen beteiligt sind (die die Genexpression durch Veränderung der Epigenetik beeinflussen), Acetylcholinesterase (ein wichtiger Bestandteil neurodegenerativer Erkrankungen). eines der therapeutischen Arzneimittel), Ionenkanalrezeptoren (wie AMPA-, AMDA-Rezeptoren) usw.
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Zeitpunkt der Veröffentlichung: 23. Okt. 2024